Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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=== A partir de vitámeros === Los animales son auxótrofos para este cofactor enzimático, y necesitan de él o de un intermediario como suplemento, de ahí su clasificación como vitamina (B6); a diferencia de lo que ocurre, por ejemplo, con el cofactor de molibdeno o la coenzima CoQ10. El PLP se sintetiza a partir de piridoxal por medio de una enzima llamada piridoxal quinasa, requiriendo de una molécula de ATP. El metabolismo del PLP ocurre en el hígado.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Prototrofía === Se conocen actualmente dos vías metabólicas naturales para la síntesis de PLP: una requiere de deoxixilulosa 5-fosfato (DXP), mientras que la otra no; por lo tanto se conocen como DXP dependiente y DXP independiente. Estas vías metabólicas han sido estudiadas extensivamente en Escherichia coli y Bacillus subtilis, respectivamente. A pesar de su disparidad en cuanto a los compuestos iniciales y al diferente número de pasos que requieren, las dos vías metabólicas poseen muchas similitudes.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Biosíntesis dependiente de DXP ==== La síntesis dependiente de DXP requiere de varios pasos y de la convergencia de dos ramas metabólicas subsidiarias, una que produce 3-hidroxi-1-aminoacetona fosfato a partir de eritrosa 4-fosfato, mientras que la otra produce deoxixilulosa 5-fosfato (DXP) a partir de gliceraldehido 3-fosfato (GAP) y piruvato. La condensación del 3-hidroxi-1-aminoacetona fosfato y deoxixilulosa 5-fosfato produce piridoxina 5-fosfato. La condensación es catalizada por la PNP sintasa, enzima codificada por el gen pdxJ. El paso final es catalizado por una PNP oxidasa (pdxH), la cual cataliza la oxidación del grupo OH 4', para formar un aldehído utilizando una molécula de oxígeno diatómico, y produciendo peróxido de hidrógeno como subproducto. En E. coli la primera rama de la vía se encuentra catalizada por las enzimas codificadas por los genes epd, pdxB, serC y pdxA. Esta vía comparte similitudes mecanísticas y homología con las tres enzimas en la síntesis de la serina (serA, homóloga de pdxB; serC, serB; epd es un homólogo de gap), lo cual apunta a un origen evolutivo compartido entre ambas vías metabólicas. En varias especies hay dos homólogos del gen serC de E. coli, por lo general uno en el operon ser, y otro en el operón pdx, en cuyo caso es llamado pdxF.
Fuentes: es.wikipedia.org
Se ha encontrado también una vía serendípica en E. coli que puede suprimir la auxotrofía causada por la delección de pdxB (el gen que codifica la enzima eritronato 4 fosfato deshidrogenasa). Esta vía accidental es muy ineficiente, pero resulta posible gracias a la promiscuidad enzimática de varias enzimas. Esta vía comienza con 3-fosfohidroxipiruvato (3PHP) -el producto del gen serA que participa en la biosíntesis de la serina)- y no requiere de eritronato 4-fosfato. El 3PHP se desfosforila, produciendo un compuesto inestable que se descarboxila espontáneamente (de allí la presencia de fosfato en la síntesis de serina), para formar glicaldehido. El glicaldehido se condensa con glicina y el producto fosforilado resulta ser 4-fosfohidroxitreonina (4PHT), el sustrato canónico de la 4-PHT deshidrogenasa (pdxA).
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